ALT et AST

AST et ALT (dans certaines sources, AsAT et ALAT) sont des indicateurs importants d'une analyse biochimique du sang humain, reflétant indirectement l'état des organes internes. Ce sont des transaminases (enzymes) qui participent activement au métabolisme.

Le dépassement des limites autorisées des enzymes indique des dommages aux organes internes (en particulier, le foie, le cœur, les muscles squelettiques, etc.). Dans l'article, vous trouverez les normes de contenu ALT et AST, un décodage des valeurs obtenues à la suite de l'analyse, ce qui signifie une augmentation ou une diminution de l'aspartate aminotransférase et de l'alanine aminotransférase.

Qu'est-ce que l'AST dans le sang et que montre-t-il?

L'AST, ou aspartate aminotransférase, est une enzyme impliquée dans la conversion d'un acide aminé aspartique dans une cellule. La plus grande quantité d'AcAT se trouve dans le myocarde (muscle cardiaque), le foie, les reins et les muscles squelettiques.

L'ASA est localisée dans les mitochondries et le cytoplasme des cellules et, par conséquent, lorsqu'une cellule est endommagée, elle est rapidement détectée dans le sang. Une augmentation rapide de la concentration d'aminotransférase aspartique est très caractéristique des lésions aiguës du myocarde (par exemple, pour une crise cardiaque). Une augmentation de l'enzyme sanguine est observée après 8 heures à partir du moment de la lésion et atteint son maximum après 24 heures. Une diminution de la concentration d'AST dans la crise cardiaque se produit au jour 5.

Il est nécessaire d'évaluer l'indicateur AST avec l'indicateur ALT. Ce sont les tests dits «hépatiques», qui peuvent être utilisés pour juger de l'activité du processus. Parfois, une augmentation de ces indicateurs est le seul symptôme qui indique le développement d'une maladie grave.

L'analyse de l'AST n'est pas chère et peut être effectuée dans n'importe quel laboratoire..

Qu'est-ce que l'ALT dans un test sanguin

L'ALT, ou alanine aminotransférase, dans un test sanguin est une enzyme intracellulaire impliquée dans le métabolisme des cellules, en particulier dans la dégradation de l'acide aminé alanine. La plupart des alanines aminotransférases se trouvent dans les cellules hépatiques, moins - dans le myocarde, les muscles squelettiques et les reins.

Une augmentation de l'ALAT dans un test sanguin se produit avec tout dommage aux hépatocytes (cellules hépatiques). Une augmentation de l'enzyme est déjà observée dans les premières heures après les dommages et augmente progressivement en fonction de l'activité du processus et du nombre de cellules endommagées.

En fonction de la concentration d'ALT dans un test sanguin biochimique, on peut juger du degré d'activité de l'hépatite (hépatite à activité enzymatique minimale, moyenne ou élevée), ce qui est nécessairement indiqué dans le diagnostic clinique. Il arrive que l'hépatite se déroule sans augmenter l'enzyme spécifiée. Ensuite, ils parlent de lésions hépatiques sans activité enzymatique.

D'une manière générale, les numérations sanguines ALT et AST sont élevées dans l'hépatite et reflètent le degré de cytolyse - destruction des cellules hépatiques. Plus la cytolyse est active, moins le pronostic de la maladie est favorable.

Normes d'AsAT et d'AlAT dans l'analyse du sang

Les valeurs de référence d'AST et d'ALT sont normalement très faibles et dépendent du sexe et de l'âge. Par exemple, les deux indicateurs chez les hommes sont plus élevés que chez les femmes.

Tableau des normes AsAT et AlAT pour hommes et femmes adultes:

Contenu ALT, ME / LLe contenu d'AST, IU / l
Femmes7 - 317 - 34
Hommes10 - 378 - 46

Avec une augmentation de l'AST ou de l'AST chez l'homme ou la femme, il est conseillé de calculer le coefficient de Ritis - le rapport de l'AST à l'ALT (AsAT / ALAT). Normalement, sa valeur est de 1,33 ± 0,42.

Si le coefficient de Ritis est inférieur à 1 (c'est-à-dire que l'ALT prévaut), alors nous pouvons parler en toute sécurité des dommages aux hépatocytes (cellules hépatiques). Par exemple, avec l'hépatite virale active, la concentration d'ALT augmente de 10 fois, tandis que l'AST ne dépasse la norme que de 2 à 3 fois.

Comme mentionné ci-dessus, il n'est possible de calculer le coefficient que si les valeurs ALT ou AST augmentent. Il faut également se rappeler que les valeurs de référence des paramètres biochimiques dans chaque laboratoire sont différentes et peuvent ne pas coïncider avec celles indiquées ci-dessus.

Les raisons de l'augmentation de AsAT et AlAT

Une augmentation de l'alanine et de l'aminotransférase aspartique peut augmenter dans de nombreuses maladies.

Raisons d'augmenter l'AST dans un test sanguin:

  • Myocardite aiguë;
  • Infarctus du myocarde;
  • Embolie pulmonaire;
  • Cardiopathie rhumatismale aiguë;
  • Angine de poitrine instable;
  • Diverses myopathies;
  • Lésions musculaires squelettiques (fortes entorses, larmes);
  • Myosite, myodystrophie;
  • Une variété de maladies du foie.

Causes de l'augmentation de l'ALT dans le sang:

  • Cirrhose du foie (toxique, alcoolique);
  • Pancréatite aiguë;
  • Cholestase, ictère cholestatique;
  • Dommages alcooliques au foie;
  • Hépatose grasse;
  • Hépatite virale aiguë et chronique (hépatite C, hépatite B)
  • Néoplasmes malins du foie et des voies biliaires, métastases hépatiques;
  • Alcoolisme;
  • Brulûres sévères;
  • Acceptation de médicaments hépatotoxiques (contraceptifs oraux, médicaments psychotropes, médicaments antitumoraux, médicaments chimiothérapeutiques, sulfonamides, etc.)

Si des niveaux élevés d'AST et d'ALT sont détectés dans un test sanguin, vous devez immédiatement consulter un médecin pour trouver la cause de ce phénomène, car une augmentation de ces indicateurs signifie souvent la présence de maladies graves.

AsAT et AlAT réduits

Dans la pratique, il arrive parfois que les valeurs ACAT ou ALAT tombent en dessous de la norme. Cela peut se produire avec une nécrose hépatique sévère et étendue (par exemple, dans le cas d'une hépatite avancée). Un pronostic particulièrement mauvais a une diminution des taux d'AST et d'ALT dans le contexte d'une augmentation progressive de la bilirubine.

Le fait est que la vitamine B6 est nécessaire à la synthèse d'AST et d'ALT normalement. Une diminution de la concentration de B6 peut être associée à un traitement antibiotique prolongé. Il est possible de compenser sa carence à l'aide de médicaments (administration intramusculaire de vitamine) et d'un régime alimentaire. La plus grande quantité de pyridoxine se trouve dans les semis de céréales, de noisettes, de noix, d'épinards, de légumineuses, de soja, de poisson et d'œufs.

Une diminution des enzymes hépatiques peut également survenir à la suite de lésions hépatiques (par exemple, avec une rupture d'organe). Cependant, ces conditions sont extrêmement rares..

Transaminases normales chez un enfant

Les limites des valeurs normales pour AST et ALT dépendent largement de l'âge de l'enfant:

ÂgeLimites de la norme ALT, mkkat / lLes limites de la norme AST, mkkat / l
0-6 semaines0,37-1,210,15-0,73
6 semaines - 1 an0,27-0,970,15-0,85
1 an - 15 ans0,20-0,630,25-0,6

Une augmentation de l'activité de l'AST et de l'ALT dans le sang d'un enfant, ainsi que chez l'adulte, indique l'effet de facteurs dommageables sur les hépatocytes. Mais, contrairement aux adultes, cette augmentation est rarement associée à une hépatite aiguë et chronique..

Souvent, une augmentation des enzymes hépatiques est secondaire, c'est-à-dire qu'elle se développe après une sorte de pathologie. Par exemple, une augmentation de la concentration d'AST et d'ALT peut survenir avec la dystrophie myocardique, la leucémie, la lymphogranulomatose, la vascularite, etc..

Il arrive que l'AST et l'ALT chez les enfants augmentent en réponse à la prise de certains médicaments, par exemple l'aspirine, le paracétamol. Il est également important de se rappeler que l'AST et l'ALT peuvent rester élevés pendant un certain temps après avoir récupéré d'une maladie infectieuse..

AST et ALT pendant la grossesse

Une augmentation de l'AST et de l'ALAT pendant la grossesse peut être le premier symptôme de la gestose - une condition qui menace la vie de la mère et du fœtus. Par conséquent, même une légère augmentation de la concentration de transaminases nécessite un avis médical urgent. Il évaluera l'état de santé de la femme enceinte, suivra les indicateurs en dynamique et, si nécessaire, programmera un examen.

Quant au troisième trimestre, il ne devrait pas y avoir d'augmentation des transaminases pour le moment. Si pendant cette période des écarts apparaissent dans l'analyse biochimique, vous devez examiner immédiatement la femme afin de ne pas manquer le début de la gestose.

Se préparer au test

Le résultat de toute analyse biochimique, y compris un test sanguin pour AsAT et AlAT, dépend en grande partie de la façon de s'y préparer.

Règles dont le respect permettra d'éviter les faux résultats de recherche:

  • Il est nécessaire de faire des tests strictement à jeun, au moins après un jeûne de 8 heures. Il est permis de boire de l'eau pure en toute quantité. Il est recommandé d'exclure le café, les boissons gazeuses, les jus et les thés pendant la période de préparation. Quant aux boissons alcoolisées, elles ne sont pas recommandées à la consommation une semaine avant le prélèvement sanguin sur AST et ALT.
  • Dans les 3 jours, excluez les aliments riches en graisses animales de votre alimentation. Prenez des aliments cuits à la vapeur, au four ou bouillis. Le frit doit être strictement limité, et il vaut mieux éliminer complètement.
  • Trois jours avant l'analyse proposée, vous devez annuler l'activité physique intense.
  • Le prélèvement sanguin doit être effectué le matin, de 7 à 11 heures du matin.
  • Si vous prenez des médicaments, il est conseillé de les annuler 3 jours avant l'étude. Mais avant cela, il est important de consulter un médecin.
  • Essayez de vous faire tester dans le même laboratoire.
  • Après avoir reçu le résultat entre vos mains, assurez-vous de contacter votre médecin pour interpréter correctement les résultats et, si nécessaire, continuer l'examen.

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Norme AST, ALT, amylase, lipase et autres enzymes dans le sang

Les enzymes situées dans toutes les cellules des tissus et dans le sang effectuent des catalyseurs (accélérateurs) de toutes les réactions biologiques qui se produisent dans le corps.

Les enzymes sécrétoires sont synthétisées dans le foie et pénètrent directement dans le sang, où elles remplissent des fonctions spécifiques. Ces enzymes comprennent la céruloplasmine, la lipoprotéine lipase, la pseudocholinestérase. Dans le cas où l'activité des enzymes sécrétoires dans le sang diminue en dessous de la normale, on soupçonne la présence de pathologies hépatiques.

Les enzymes excrétoires sont synthétisées dans les organes digestifs (pancréas, foie, voies biliaires). Des exemples de telles enzymes comprennent l'a-amylase, la phosphatase alcaline, la lipase. Avec une activité accrue des enzymes excrétoires, il existe des soupçons de problèmes avec le système excréteur (excréteur).
Comme mentionné ci-dessus, dans un test sanguin, l'activité enzymatique est déterminée, l'unité de mesure dont (ME) est considérée comme la quantité d'une enzyme qui, dans des conditions normales, catalyse (accélère) la conversion de 1 μmol de substrat en 1 minute (μmol / L). Surprenant est le fait que l'activité enzymatique est maximale à une température de 37 ° C. (l'activité enzymatique est très sensible aux changements de température).

En outre, selon leur emplacement, ils sont divisés en non spécifiques, qui accélèrent les réactions générales qui se produisent dans la plupart des tissus, et spécifiques à l'organe (indicateur), caractéristiques de certains types de tissus. L'étude des enzymes est réalisée lors du diagnostic initial, en surveillant la dynamique de la maladie et le pronostic de récupération. Une augmentation de l'activité des enzymes au-dessus de la norme est appelée hyperfermentémie, une diminution en dessous de la norme est appelée hypofermentémie, et la présence d'enzymes qui ne devraient pas être normales est appelée dysfermentémie.

Aminotransférases (AST, ALT) dans le sang

Les aminotransférases sont des enzymes du groupe transférase (les transférases sont des enzymes qui catalysent le transfert de groupes fonctionnels d'une molécule à une autre), qui accélèrent le transfert des groupes amino des acides aminés aux cétoacides. Ces enzymes sont répandues dans le corps humain, elles se trouvent dans les tissus du cœur, du foie, des reins, des poumons et même dans le squelette. L'une des enzymes aminotransférases est l'aspartate aminotransférase (AST) et l'alanine aminotransférase (ALT).

En diagnostic, la mesure de l'activité des aspartates aminotransférases (nous désignerons simplement l'AST) est souvent utilisée pour détecter les dommages myocardiques lors d'un infarctus du myocarde. Avec l'infarctus du myocarde, l'activité AST peut être augmentée de 20 fois, tandis que le degré de changement d'activité indique une masse pathologique du myocarde. Souvent, une augmentation de l'activité AST dans le sang peut être observée jusqu'à ce que les signes d'infarctus du myocarde soient détectés par électrocardiographie (ECG). Avec l'infarctus du myocarde, l'activité AST dans le sang augmente après 5 à 36 heures et diminue à la normale au jour 5.

L'ASA est également élevée dans les pathologies hépatiques, telles que l'hépatite aiguë, une augmentation modérée est observée dans l'ictère obstructif (pierres bloquant les voies biliaires) et les tumeurs malignes.

La norme AST se situe entre 10 et 30 UI / l.

L'alanine aminotransférase (ALT) est utilisée par l'organisme pour accélérer la réaction du transfert des groupes amino de l'alanine à l'acide α-cétoglutarique. L'ALT est distribué dans tous les tissus des organes et du squelette; il atteint sa teneur maximale dans le foie.

La norme de l'alanine aminotransférase (ALT) est de l'ordre de 7 à 40 UI / l.

Avec l'infarctus du myocarde, ainsi que l'AST, l'activité ALT augmente également, en particulier dans la phase aiguë (jusqu'à 150% de la norme). En pathologie hépatique (par exemple, hépatite aiguë), par rapport à l'AST, l'activité ALT est augmentée dans une fourchette plus importante (jusqu'à 1000 UI / l). C'est pourquoi, pour un diagnostic précoce de l'hépatite, la mesure de l'activité ALT est plus informative que l'AST.

Raisons d'augmenter l'AST au-dessus de la normale
ExcèsLes causes
2 foisl'abus d'alcool
5 foisstéatonécrose
10 foishépatite cholestatique médicamenteuse, cirrhose
20 foismononucléose infectieuse, cholédozolithiase
50 foisdommages aux cellules du foie avec des médicaments
100 foishépatite virale aiguë

Une augmentation physiologique de l'activité est associée à la prise de médicaments, tels que l'érythrocymin, la lincomycine, l'acide ascorbique et

Il convient de mentionner le coefficient de Ritis, qui est utilisé pour de tels diagnostics: c'est le rapport de l'AST à l'ALT.

Normalement, le coefficient de de Ritis est compris entre 0,91 et 1,75.

Les raisons de l'augmentation pathologique de l'AST / ALT:
CauseLa description
infarctus du myocardeL'activité AST (500% normale) prévaut sur ALT (150% normale), le coefficient de Ritis est supérieur à 2.
hépatite aiguëL'activité ALT (300-100 UI / L) prévaut sur l'AST (150-1000 UI / L), coefficient de Ritis inférieur à 1.

Une activité réduite au-dessous de la normale est observée dans l'insuffisance rénale et pendant la grossesse.

Lactate déshydrogénase totale (LDH) dans le sang

La norme d'activité de la lactate déshydrogénase (LDH) dans le sang est de l'ordre de 208 à 378 UI / L. L'activité maximale de cette enzyme se trouve dans les reins et le muscle cardiaque.

Distinguer entre l'augmentation physiologique et l'augmentation pathologique de l'activité LDH.

Une augmentation physiologique de la LDH se produit dans le contexte de l'activité physique active et chez les femmes pendant la grossesse.

Une augmentation pathologique de l'activité LDH 2 à 4 fois plus élevée que la normale se produit avec l'infarctus du myocarde, et elle reste élevée pendant 10 jours. Une légère augmentation de l'activité LDH se produit dans l'insuffisance cardiaque chronique, la myocardite et l'insuffisance coronarienne aiguë. Une augmentation de l'activité LDH est également possible avec l'infarctus pulmonaire et l'embolie pulmonaire, mais seulement si le niveau d'activité AST est normal et que la concentration de bilirubine est augmentée.

L'hépatite virale augmente également l'activité LDH, avec une corrélation directe entre le degré d'augmentation de l'activité LDH et la gravité de l'hépatite.

Phosphatase alcaline dans le sang

La phosphatase alcaline catalyse l'élimination de l'acide phosphorique des composés. La phosphatase alcaline est élevée dans les conditions associées à des lésions osseuses (fractures). De plus, une augmentation de l'activité de la phosphatase alcaline peut indiquer la présence de pathologies du foie, des reins ou d'une surdose de médicaments (paracétamol, tétracycline), contraceptifs oraux, hyperparathyroïdie, infection à cytomégalovirus, thyréotoxicose.

Le taux d'activité de la phosphatase alcaline dans le sang:
ÂgeActivité, ME / L
Les enfants70 - 210
Adultes40 - 120
Causes de l'augmentation de l'activité de la phosphatase alcaline dans le sang:
ExcèsLes causes
3 foishépatite virale aiguë, hépatite alcoolique
5 foiscirrhose du foie, dégénérescence graisseuse du foie, mononucléose infectieuse
10 foiscirrhose postnécrotique, cholédocholithiase
20 foishépatite médicinale, tumeurs hépatiques, cirrhose biliaire primitive

Une diminution de l'activité de la phosphatase alcaline se produit avec une anémie sévère, une hypophosphatémie, un scorbut et une hypothyroïdie.

Amylase

L'amylase sanguine est une enzyme qui accélère la conversion de l'amidon en oligosaccharides simples (monosaccharides et disaccharides). Dans le corps humain, l'amylase pénètre dans le sang par le pancréas et les glandes salivaires, car c'est en eux que se trouve la plus grande quantité de cette enzyme. L'amylase est une enzyme importante qui, lorsqu'elle est dans la salive, montre son activité au tout début du processus de digestion - dans la bouche humaine.

α-amylase

L'alpha amylase est incluse dans la liste des principales enzymes digestives non seulement chez les humains et les animaux, mais aussi chez les plantes, les champignons et les bactéries, et chez les plantes, cette enzyme est la plus active au stade de la germination des graines.

La norme d'activité de l'alpha amylase dans le sang humain est de l'ordre de 25 à 220 UI / l.

Le sang humain contient deux types d'α-amylase: pancréatique (ou de type P) et salivaire (de type S). L'α-amylase de type pancréatique est synthétisée par les cellules pancréatiques, et l'α-amylase salivaire de type salivaire est synthétisée par les cellules de fer salivaire, et le type pancréatique représente environ 30 à 50% (17-115 UI / L) de la quantité totale d'α-amylase, et salivaire environ 60%.

La détermination de l'activité de l'α-amylase dans le sang est d'une grande importance dans le diagnostic des pathologies, par exemple, l'activité de l'α-amylase est augmentée de 2 à 30 fois dans les maladies du pancréas, par exemple, la pancréatite aiguë, tandis que l'activité du type pancréatique d'α-amylase est augmentée et l'activité du type salivaire α- l'amylase ne change pas. Dans une attaque aiguë, une augmentation de l'activité de l'α-amylase (hyperamilasémie) se produit après 5 heures, atteint son maximum après 12-24 heures et diminue à la normale en 3-6 jours. Il est à noter que pour le diagnostic de pathologies pancréatiques, la détermination de l'activité α-amylase dans l'urine a une valeur d'information plus importante que dans le sang. De plus, dans certains cas, une pancréatite aiguë peut survenir sans augmenter ou diminuer l'activité de l'α-amylase.

Par conséquent, pour une plus grande précision dans le diagnostic de la pancréatite, les changements dans l'activité de l'α-amylase sont étudiés en même temps que les changements dans la concentration de créatinine dans l'urine et le sang, c'est-à-dire que la clairance de l'amylase-créatinine est calculée selon la formule indiquée ci-dessous.

Normalement, la clairance de l'amylase-créatinine ne devrait pas être supérieure à 3, avec une augmentation de sa valeur supérieure à 3, une pancréatite est diagnostiquée (plus la valeur de la clairance de l'amylase-créatinine est élevée, plus le niveau de α-amylase de type pancréatique est élevé).

En présence de pancréatite chronique, l'activité de l'α-amylase augmente pendant les périodes d'exacerbation ou lorsque des obstacles apparaissent pour l'écoulement du suc pancréatique en raison de l'inflammation, de la compression des conduits et du gonflement de la tête pancréatique. Une diminution de l'activité α-amylase dans la pancréatite chronique indique une insuffisance pancréatique exocrine en cas d'atrophie des tissus organiques.

Avec une pancréatite purulente, accompagnée d'une nécrose du tissu pancréatique, l'hyperamylasémie peut être absente.

Cependant, une augmentation de l'activité α-amylase peut être causée non seulement par des attaques de pancréatite aiguë, mais également par une appendicite aiguë, un ulcère duodénal, une péritonite, une obstruction intestinale, une cholécystite, une acidose diabétique, l'utilisation de quantités excessives d'alcool, ainsi que l'utilisation de médicaments tels que les corticostéroïdes, les sulfanilides tétracycline, morphine, contraceptifs oraux. En présence de ces maladies, l'activité de l'α-amylase dans le sang peut augmenter de 3 à 4 fois. L'activité α-amylase pancréatique augmente également pendant la grossesse.

Une augmentation de l'activité α-amylase salivaire est observée dans les maladies de la cavité buccale, telles que la stomatite, le parkinsonisme, et une diminution de la surcharge émotionnelle et du stress.

β-amylase

La bêta-amylase est absente chez l'homme et l'animal. Étant dans les bactéries, les champignons et les plantes, il décompose l'amidon en sucres simples. Par exemple, la β-amylase aide activement les fruits à mûrir à devenir sucrés.

Lipase

Une autre enzyme, dont la définition est d'une grande valeur informative dans le diagnostic de la pancréatite aiguë, est la lipase. Pendant les périodes de pancréatite aiguë, la lipase sanguine peut être augmentée 200 fois.

La norme d'activité lipasique dans le sang se situe entre 0 et 190 UI / l.

Parmi les causes de l'augmentation de l'activité lipasique dans le sang, on peut également distinguer la péritonite, le diabète sucré, l'obésité, la goutte et l'utilisation de barbituriques..
Une diminution de l'activité de la lipase se produit lorsqu'une grande quantité de graisse est consommée dans les aliments, ainsi que dans le cancer, à l'exception du cancer du pancréas.

Avec une exacerbation de la pancréatite chronique, l'activité de la lipase augmente fortement jusqu'à 200 fois au cours des 12-24 premières heures et reste valide pendant 10-12 jours. Le pronostic de l'évolution de la pancréatite aiguë est considéré comme défavorable dans le cas où le taux de lipase a augmenté 10 fois, mais n'a pas diminué jusqu'à un excès de 3 fois dans les premiers jours.

L'activité lipase n'augmente pas avec l'appendicite, les oreillons et le cancer du poumon et d'autres maladies dans lesquelles le niveau d'α-amylase peut augmenter.Par conséquent, une détermination conjointe de l'activité de la lipase et de l'α-amylase est obligatoire dans le diagnostic de la pancréatite. Pour déterminer la cause de la pancréatite, un coefficient lipase-amylase est utilisé, qui est égal au rapport de l'activité lipase sur l'activité amylase sanguine. Par exemple, si le coefficient lipase-amylase dépasse une valeur de 2, une pancréatite aiguë à l'alcool est diagnostiquée..